Читать «Биологическая химия» онлайн - страница 9

В зависимости от формы третичной структуры различают глобулярные и фибриллярные белки. В глобулярных белках чаще преобладает α-спираль, фибриллярные белки образуются на основе β-структуры.

В стабилизации третичной структуры глобулярного белка могут принимать участие:

1. водородные связи спиральной структуры;

2. водородные связи β-структуры;

3. водородные связи между радикалами боковых цепей;

4. гидрофобные взаимодействия между неполярными группами;

5. электростатические взаимодействия между противоположно заряженными группами;

6. дисульфидные связи;

7. координационные связи ионов металлов.

Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или различной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

Четвертичная структура характерна для белков, состоящих из нескольких субъединиц. Взаимодействие между комплементарными участками субъединиц в четвертичной структуре осуществляется с помощью водородных и ионных связей, ван-дер-ваальсовых сил, гидрофобных взаимодействий. Реже возникают ковалентные связи.

Преимущества субъединичного построения белков по сравнению с одной длинной полипептидной цепью.

Во-первых, наличие субъединичной структуры позволяет «экономить» генетический материал. Для олигомерных белков, состоящих из идентичных субъединиц, резко уменьшается размер структурного гена и, соответственно, длина матричной РНК.

Во-вторых, при сравнительно небольшой величине цепей уменьшается влияние случайных ошибок, которые могут возникнуть в процессе биосинтеза белковых молекул. Кроме того, возможна дополнительная выбраковка «неправильных», ошибочных полипептидов в процессе ассоциации субъединиц в единый комплекс.

В-третьих, наличие субъединичной структуры у многих белков позволяет клетке легко регулировать их активность путем смещения равновесия «ассоциация-диссоциация» в ту или иную сторону.

Наконец, субъединичная структура облегчает и ускоряет процесс молекулярной эволюции. Мутации, приводящие лишь к небольшим конформационным изменениям на уровне третичной структуры за счет многократного усиления этих изменений при переходе к четвертичной структуре, могут способствовать появлению у белка новых свойств.

Фолдинг

Фолдинг белков – процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру. При этом происходит сближение удаленных аминокислотных остатков полипептидной цепи, приводящее к формированию нативной структуры. Эта структура обладает уникальной биологической активностью. Поэтому фолдинг является важной стадией преобразования генетической информации в механизмы функционирования клетки.

Структура и функциональная роль шаперонов в фолдинге белков

В процессе синтеза полипептидных цепей, транспорта их через мембраны, при сборке олигомерных белков возникают промежуточные нестабильные конформации, склонные к агрегации. На вновь синтезированном полипептиде имеется множество гидрофобных радикалов, которые в трёхмерной структуре спрятаны внутри молекулы. Поэтому на время формирования нативной конформации реакционноспособные аминокислотные остатки одних белков должны быть отделены от таких же групп других белков.