Читать «Большая Советская Энциклопедия (ЛИ)» онлайн - страница 129

  Лит.: Значение лизосом в физиологических и патологических процессах, М., 1968; Аллисон Э., Лизосомы и болезни, в сборнике: Молекулы и клетки, пер. с англ., в. 4, М., 1969, с. 196—213; Алов И. А., Брауде А. И., Аспиз М. Е., Лизосомы, в их кн.: Основы функциональной морфологии клетки, 2 изд., М., 1969, с. 133—42; Аспиз М. Е., Старосветская М. А., Лизосомы, в кн.: Итоги науки. Серия «Биология». Цитология. Общая генетика. Генетика человека, 1970, М., 1971, с. 71—101.

  М. Е. Аспиз.

Схема развития первичных и вторичных лизосом: 1 — гранулярная эндоплазматическая сеть; 2 — комплекс Гольджи; 3 — первичные лизосомы; 4 —плазматическая оболочка; 5 — образование пиноцитозного пузырька; 6 —образование фагоцитозного пузырька; 7 — пищеварительная вакуоль; 8 —цитолисома; 9 — ядро.

Лизоцим

Лизоци'м (от греч. lýsis — растворение, распад и zýme — закваска), мурамидаза, фермент класса гидролаз; разрушает стенку бактериальной клетки, в результате чего происходит её растворение (лизис). В организме играет роль неспецифического антибактериального барьера, особенно в местах контакта с внешней средой (слёзы, слюна, слизистая оболочка носа). Л. открыт в 1922 А. Флемингом в слизи из полости носа и затем обнаружен во многих тканях и жидкостях человеческого организма (хрящи, селезёнка, лейкоциты, слёзы), в растениях (капуста, репа, редька, хрен), в некоторых бактериях и фагах и, в наибольшем количестве, в яичном белке. Л. из разных источников различаются по строению, но близки по действию. Л. яичного белка — первый фермент, для которого методом рентгеноструктурного анализа установлена трёхмерная структура и выявлена связь между строением и механизмом действия (1965); эти исследования — существенный вклад в представления о механизмах ферментативного катализа в целом.

  Л. — белок с молекулярной массой около 14 000; единственная полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков и свёрнута в компактную глобулу (30´30´45 ). Трёхмерная конформация полипептидной цепи (см. Белки, Биополимеры) поддерживается 4 дисульфидными ( — S — S — ) связями. (В Л. молока человека их 3, яичного белка гуся — 2, в Л. фага Т₄ их нет; чем больше дисульфидных групп, тем Л. более устойчив, но менее активен.) Глобула Л. состоит из двух частей, разделённых щелью; в одной части большинство аминокислот (лейцин, изолейцин, триптофан и др.) содержит гидрофобные группы, в др. преобладают аминокислоты (лизин, аргинин, аспарагиновая к-та и др.) с полярными группами. Полярность окружения влияет на ионизацию двух карбоксильных групп ( — СООН), расположенных на поверхности щели молекулы с разных её сторон (см. рис.). Л. действует на один из основных компонентов бактериальной стенки — сложный полисахарид, состоящий из двух типов аминосахаров. Полисахарид сорбируется на молекуле Л. в щели на границе гидрофобной и гидрофильной её частей таким образом, что с ферментом связывается 6 колец аминосахаров, а одна из соединяющих их гликозидных связей (между 4 и 5 кольцами) оказывается между карбоксилами. Благодаря взаимодействиям между карбоксилами Л. и атомами, образующими гликозидную связь, а также искажению валентных углов субстрата, происходит активация и разрыв связи. Это ведёт к разрушению оболочки бактериальной клетки.