Читать «Большая Советская Энциклопедия (ФЕ)» онлайн - страница 225

  Действие Ф. зависит также от присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов. Так, энтерокиназа, выделяемая поджелудочной железой, превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные Ф., содержащиеся в клетках и в секретах различных желёз, называются .Многие Ф. активируются в присутствии соединений, содержащих сульфгидрильную группу (–SH). К ним принадлежат аминокислота цистеин и трипептид ,содержащийся в каждой живой клетке. Особенно сильное активирующее действие глутатион оказывает на некоторые протеолитические и окислительные Ф. Неспецифическое угнетение (ингибирование) Ф. происходит под действием различных веществ, дающих с белками нерастворимые осадки или блокирующих в них какие-либо группы (например, SH-группы). Существуют более специфические Ф., угнетение которыми каталитических функций основано на специфическом связывании этих ингибиторов с определёнными химическими группировками в активном центре Ф. Так, окись углерода (CO) специфически ингибирует ряд окислительных Ф., содержащих в активном центре железо или медь. Вступая в химическое соединение с этими металлами, она блокирует активный центр Ф. и вследствие этого он теряет свою активность. Различают обратимое и необратимое ингибирование Ф. В случае обратимого ингибирования (например, действие малоновой кислоты на сукцинатдегидрогеназу) активность Ф. восстанавливается при удалении ингибитора диализом или иным способом. При необратимом ингибировании действие ингибитора, даже при очень низких его концентрациях, усиливается со временем и в конце концов наступает полное торможение активности Ф. Ингибирование Ф. может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент-субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на Ф. специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.

  Классификация и номенклатура ферментов.По рекомендации Международного биохимического союза, Ф. разделяют на 6 классов: 1) оксидоредуктазы, 2) трансферазы, 3) гидролазы, 4) лиазы, 5) изомеразы, 6) лигазы. Рекомендована следующая нумерация Ф. Шифр (индекс) каждого Ф. содержит 4 числа, разделённых точками. Первая цифра указывает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвёртая – порядковый номер в данном подподклассе. Так, Ф. аргиназа, расщепляющий аргинин на орнитин и мочевину, имеет шифр 3.5.3.1, т. е. относится к классу гидролаз, подклассу Ф., действующих на непептидные С–N-cвязи, и подподклассу Ф., расщепляющих эти связи в линейных (не циклических) соединениях.