Читать «Дождевые черви для повышения урожая» онлайн - страница 107

Есть еще одно достоинство у червекомпоста – он лишен патогенной для рыбы микрофлоры и зоофауны, а навоз или простые компосты такой гарантии не имеют.

Исследованиями установлено, что лучше использовать биомассу на корм птице и рыбам в живом виде, свиньям – в виде пульпы, коровам – в виде муки. Для приготовления кормовой муки червей отделяют от субстрата, моют, высушивают и измельчают. Такая мука по аминокислотному составу приближается к мясной, превосходя ее по уровню содержания всех незаменимых аминокислот, за исключением глицина, содержание которого несколько ниже.

В рационах кормления сельскохозяйственной птицы наиболее рациональным способом получения кормового белкового продукта является измельчение червей и тщательное смешивание полученной массы с рассыпным комбикормом мелкого помола. Физиологическая потребность птицы (цыплят бройлеров) удовлетворяется полностью при потреблении ими 1 г белка на 1 кг живого веса в сутки. Этого можно добиться при добавлении в корм 1 г червей на 1 кг живого веса.

Биомассу компостного дождевого червя можно использовать в виде пасты для кормления аквариумных рыб, которые этот корм очень любят.

Защитный белок дождевых червей

Тканевая жидкость дождевых червей обладает цитолитической и антибактериальной активностью, направленной на уничтожение потенциальных патогенов, которые могут проникать в полость червя из окружающей среды. У Eisenia fetida имеется великое множество белков, ответственных за ту или иную активность.

Лизенин – основной термолабильный белок Eisenia fetida с молекулярной массой 33–41 kDa (по разным данным), состоящий из 297 аминокислот, – проявляет гемолитическую активность, строго зависимую от сфингомиелина. Он отличается от других белков целомической жидкости как по аминокислотному составу, так и по биологической активности. Лизенин специфически связывается с гидрофильными и гидрофобными участками сфингомиелина различных фосфолипидов клеточных мембран животных и вызывает их цитолиз. Это вещество взаимодействует с гладкой мускулатурой, лизирует эритроциты, убивает сперматозоиды позвоночных, повреждает клеточные культуры млекопитающих.

Heike Bruhn et al. в одной из статей сообщил об экспрессии рекомбинантного лизенина. Этот белок, в отличие от природного двойника, проявлял одновременно гемолитическую, антибактериальную и мембранопроникающую активность. Экспериментаторы, используя флуоресцентно-резонансную трансфер-спектроскопию, липосомы и плоские липидные бислои, продемонстрировали способность этого белка встраиваться в мембрану лишь в присутствии сфингомиелина.

Мониторинг липидной специфичности лизенина и его молекулярной организации на различных мембранных мишенях клеток показал, что взаимодействие со сфингомиелином происходит посредством его олигомеризации на стабильных пороподобных структурах, а не через связывание. Это взаимодействие имеет место на эритроцитах, но не на бактериальных мембранах, и сопровождается образованием пор диаметром 3 нм. Тем не менее, бактериальные мембраны становятся проницаемыми для лизенина, хотя и в гораздо меньшей степени, чем эритроциты. Поскольку бактерии лишены сфингомиелина, то характер антибактериальной активности лизениноподобных белков не совсем понятен.