Читать «100 великих научных открытий» онлайн - страница 13

Решающим для понимания химической природы белков стало выделение из них аминокислот в процессе гидролиза. В 1806 г. Л. Воклен выделил из сока спаржи аминокислоту аспарагин. В то же время Ж. Пруст получил лейцин из сыра и творога. В 1820 г. А. Браконно вскипятил белки с серной кислотой и получил «клеевой сахар», или глицин. Далее путем гидролиза фибрина из мяса ученый выделил лейцин, а при разложении шерсти — лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Чтобы не путаться, было решено называть аминокислоты в честь «первоисточников». Так, аспарагин был обнаружен в соке аспарагуса (спаржи), глутаминовая кислота — в клейковине пшеницы (от лат. gluten ― клей), цистеин — в камнях мочевого пузыря (от греч. «цистис» — пузырь), а аргинин получен в виде соли серебра (от лат. argentum ― серебро).

В начале ХХ в. значительный вклад в изучение белка внес Э. Фишер. Впервые применив методы органической химии (в частности, встречный синтез, предполагающий создание одних и тех же веществ разными способами), Фишер доказал, что белки построены из остатков α‑аминокислот, соединенных пептидной связью.

В 1920–1940‑е получили развитие физико‑химические методы анализа, которые помогли определить молекулярные массы многих белков, открыть сферическую форму молекул глобулярных белков, выполнить первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и их связующих звеньев — пептидов, молекулы которых построены из двух и более аминокислотных остатков — C(O)NH, — соединенных в цепь.

В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А. Мирски сформулировал теорию строения и функций белка, а два года спустя начал изучать атомную и молекулярную структуру белков и аминокислот с применением рентгеновской кристаллографии. В 1942 г. Полингу удалось получить первые искусственные антитела (белки, призванные защищать организм от вирусов, токсинов и пр.) и изменить химическую структуру некоторых глобулинов, содержащихся в крови.

В 1937 г. М. Перуц начал изучать строение молекулы гемоглобина, а позже к нему присоединился Дж. Кендрю, заинтересованный структурой молекулы миоглобина — белка, связывающего кислород в мышцах. Длительное время ученые исследовали эти вещества, играющие огромную роль в окислительных процессах, и в 1957 г. Кендрю впервые смог представить структуру белка в системе трех координат. Подкрепив свои выводы рентгеноструктурным анализом и обработав результаты на ЭВМ, ученые создали полноценные трехмерные модели миоглобина и гемоглобина и в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии по химии.