Читать «Ничто в биологии не имеет смысла кроме как в свете эволюции» онлайн - страница 6

Феодосий Григорьевич Добржанский

Молекулярные исследования позволяют приблизится к точным измерениям степени биологического сходства и различия между живыми организмами. Некоторые виды ферментов и других белков являются квази-универсальные, или по крайней мере широко распространёнными в живой природе. Их функционирование схоже в различных организмах, в которых они являются катализаторами сходных химических реакций. Но когда такие белки обособлены и их структура химически определена они снова встречаются, чтобы содержать более или менее (они зачастую создают более-менее) различные последовательности аминокислот в различных организмах. Например, так называемая альфа-последовательность гемоглобина обладает почти идентичной последовательностью аминокислот у человека и шимпанзе, но они отличаются одной аминокислотой (из 141) у гориллы. Альфа-последовательность человеческого гемоглобина отличаются от гемоглобина крупнорогатого скота 17-ю аминокислотными замещениями, 18-ю от лошади, 20-ю от осла, 25-ю от кролика, и 71-ю от рыбы (карпа).

Цитохром С является ферментом, который играет значительную роль в метаболизме аэробных клеток. Это верно для большинства различных организмов от человека до плесени. Е. Марголиаш, В.М. Фитч и другие сравнили последовательность аминокислот в цитохроме С в различных ответвлениях живой природы. Были выявлены наиболее примечательные сходства и различия. Цитохром С различных порядков млекопитающих и птиц различался в 2-17 аминокислотах, классах позвоночных в 7-38, и позвоночных и насекомых в 23–41; животные отличались от дрожжей и плесени в 56–72 аминокислотах. Фитч и Марголиаш предпочли выразить полученные данные в том, что называется «минимальным мутационным расстоянием». Как упоминалось выше, различные аминокислоты кодируются разными триплетами нуклеотидов ДНК генов; этот код сегодня неизвестен. Большинство мутаций затрагивают единицы нуклеотид где-то в цепочки ДНК, кодирующей данный белок. Следовательно, можно вычислить минимальное количество единичных мутаций, необходимых для изменения цитохрома С одного организма в другой. Минимальная мутационная дистанция между цитохромом С человека и других живых существ следующая:

Обезьяна 1

Цыплёнок 18

Собака 13

Пингвин 18

Лошадь 17

Черепаха 19

Осел 16

Гремучая змея 2

Cвинья 13

Рыба (тунец) 31

Кролик 12

Муха 33

Кенгуру 12

Моль 36

Утка 17

Плесень 63

Голубь 16

Дрожжи 56

Важно отметить, что последовательность аминокислот в данном виде белка варьируется в одном виде также как от вида к виду. Очевидно, что различия среди белков на уровне видов, родов, семейства, порядка, класса и типа углубляются элементами, которые также претерпевают изменения среди особей данного вида. Индивидуальные и групповые различия различаются лишь количественно, но не качественно. Доказательства подтверждающие вышеприведенное утверждение обильны и продолжают быстро прирастать. Большая работа была проделана в последние годы в области индивидуальных изменений последовательности аминокислот гемоглобина человеческой крови. Было зафиксировано более 100 различных вариаций. Большинство из них включают в себя замену единственной аминокислоты — замену, возникшую в следствии мутаций в организме, в котором они были выявлены или же в его предках. Как и ожидалось, некоторые из этих мутаций вредны для носителей, другие же очевидно нейтральны или даже благоприятны для конкретных условий окружающей среды. Некоторые мутантные виды гемоглобина были открыты только в одной особи или одном семействе; другие же неоднократно были открыты среди обитателей различных частей мира. Я утверждаю, что все эти замечательные открытия имеют смысл в свете эволюции; иначе же они представляются бессмыслицей.